Scoperto nuovo enzima mangia-plastica

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NaturAthanor
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Scoperto nuovo enzima mangia-plastica

Messaggio da NaturAthanor » 18/08/2018, 2:55

16 Aprile 2018.

Gli scienziati hanno ingegnerizzato un enzima che può digerire alcune delle nostre plastiche più inquinanti, fornendo una potenziale soluzione a uno dei più grandi problemi ambientali del mondo.

La scoperta potrebbe portare a una soluzione di riciclaggio per milioni di tonnellate di bottiglie di plastica, realizzate in polietilene tereftalato, o PET, che persiste per centinaia di anni nell'ambiente.

La ricerca è stata condotta da gruppi presso l'Università di Portsmouth e il National Renewable Energy Laboratory (NREL) del Dipartimento dell'Energia degli Stati Uniti e pubblicata negli Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze (PNAS).

Il professor John McGeehan dell'Università di Portsmouth e il dott. Gregg Beckham del NREL hanno risolto la struttura cristallina di PETase, un enzima scoperto di recente che digerisce il PET, e hanno utilizzato queste informazioni 3D per capire come funziona. Durante questo studio, hanno inavvertitamente ingegnerizzato un enzima che è ancora migliore nel degradare la plastica rispetto a quello che si è evoluto in natura.

I ricercatori stanno ora lavorando per migliorare ulteriormente l'enzima per consentirne l'uso industriale per abbattere le materie plastiche in una frazione del tempo.

La professoressa McGeehan, direttore dell'Istituto di scienze biologiche e biomediche della Scuola di scienze biologiche di Portsmouth, ha dichiarato: "Pochi avrebbero potuto prevedere che da quando la plastica è diventata popolare negli anni '60 enormi macchie di rifiuti di plastica si sarebbero trovate a galleggiare negli oceani o sulle spiagge un tempo incontaminate in tutto il mondo".

"Tutti possiamo giocare un ruolo significativo nell'affrontare il problema della plastica, ma la comunità scientifica che alla fine ha creato "questi materiali meravigliosi ", ora deve utilizzare tutta la tecnologia a sua disposizione per sviluppare soluzioni reali."

I ricercatori hanno fatto la svolta quando stavano esaminando la struttura di un enzima naturale che si pensa si sia evoluto in un centro di riciclaggio dei rifiuti in Giappone, consentendo a un batterio di degradare la plastica come fonte di cibo.

Il PET, brevettato come plastica negli anni '40, non è mai esistito in natura per molto tempo, quindi il team ha deciso di determinare come si è evoluto l'enzima e se fosse possibile migliorarlo.

L'obiettivo era quello di determinare la sua struttura, ma alla fine hanno fatto un ulteriore passo avanti e hanno accidentalmente progettato un enzima che era ancora meglio nello scomporre la plastica PET.

"La serendipità gioca spesso un ruolo significativo nella ricerca scientifica fondamentale e la nostra scoperta qui non fa eccezione", ha detto il professor McGeehan.

"Sebbene il miglioramento sia modesto, questa scoperta inaspettata suggerisce che c'è ancora spazio per migliorare ulteriormente questi enzimi, avvicinandoci a una soluzione di riciclaggio per la montagna in continua crescita di plastica scartata".

Il team di ricerca può ora applicare gli strumenti dell'ingegneria delle proteine ​​e dell'evoluzione per continuare a migliorarlo.

L'Università di Portsmouth e il NREL hanno collaborato con scienziati della Diamond Light Source nel Regno Unito, un sincrotrone che utilizza raggi intensi di raggi X 10 miliardi di volte più luminosi del sole per agire da microscopio abbastanza potente da vedere singoli atomi.

Usando il loro ultimo laboratorio, beamline I23, un modello 3D ad altissima risoluzione dell'enzima PETase, è stato generato in modo ideale.

La Professoressa McGeehan ha dichiarato: "La Diamond Light Source ha recentemente creato una delle più avanzate linee di raggi X del mondo e avere accesso su questa struttura ci ha permesso di vedere la struttura atomica 3D di PETase in modo incredibilmente dettagliato. Essere in grado di vedere il funzionamento interno di questo catalizzatore biologico ci ha fornito la possibilità per progettare un enzima più veloce ed efficiente. "

L'amministratore delegato della Diamond Light Source, il professor Andrew Harrison, ha dichiarato: "Con il contributo di cinque istituzioni in tre diversi paesi, questa ricerca è un ottimo esempio di come la collaborazione internazionale possa contribuire a compiere significativi progressi scientifici.

"Il dettaglio che il team è stato in grado di trarre dai risultati raggiunti sulla linea di fascio I23 di Diamond sarà prezioso per cercare di adattare l'enzima per l'uso nei processi di riciclaggio industriale su larga scala. L'impatto di una soluzione così innovativa per i rifiuti di plastica sarebbe globale. È fantastico che gli scienziati e le strutture britanniche stiano aiutando a guidare la strada".

Con l'aiuto degli scienziati di modellizzazione computazionale dell'Università del Sud della Florida e dell'Università di Campinas in Brasile, il team ha scoperto che PETase sembra molto simile a una cutinase, ma ha alcune caratteristiche insolite tra cui un sito attivo più aperto, in grado di accogliere l'uomo piuttosto che polimeri naturali. Queste differenze hanno indicato che la PETasi potrebbe essersi evoluta in un ambiente contenente PET per consentire all'enzima di degradare il PET. Per verificare tale ipotesi, i ricercatori hanno mutato il sito attivo di PETase per renderlo più simile a una cutinasi.

E fu allora che accadde l'imprevisto: i ricercatori scoprirono che il mutante di PETase era migliore della PETasi naturale nel PET degradante.

Questa scoperta significa che c'è "la possibilità che nei prossimi anni vedremo un processo industrialmente fattibile per trasformare PET e potenzialmente altri substrati come PEF, PLA e PBS, nei loro blocchi originali in modo che possano essere riciclati in modo sostenibile".

Significativamente, l'enzima può anche degradare il polietilene furandicarbossilato, o PEF, un sostituto a base biologica delle plastiche PET che viene salutato come sostituto delle bottiglie di birra in vetro.

La professoressa McGeehan ha dichiarato: "Il processo di ingegneria è molto simile a quello degli enzimi attualmente utilizzati nei detergenti per il lavaggio biologico e nella produzione di biocarburanti - la tecnologia esiste e c'è buona possibilità che nei prossimi anni vedremo un potenziale industriale processo per trasformare PET e potenzialmente altri substrati come PEF, PLA e PBS, nei loro blocchi di costruzione originali in modo che possano essere riciclati in modo sostenibile ".

La ricerca è stata finanziata dall'Università di Portsmouth, dal NREL e dal Consiglio di ricerca sulle scienze biologiche e biologiche (BBSRC).

Il dott. Colin Miles, capo della strategia per la biotecnologia industriale presso BBSRC, ha dichiarato: "Si tratta di una scienza estremamente innovativa basata su una comprensione dettagliata a livello molecolare di un enzima in grado di depolimerizzare un tipo comune di plastica, la cui persistenza nell'ambiente è diventato un problema globale. Sarà interessante vedere se, sulla base di questo studio, le prestazioni dell'enzima possono essere migliorate e rese idonee per l'applicazione su scala industriale nel riciclaggio e nella futura economia circolare della plastica."

L'autore principale del giornale è uno studente post-laurea finanziato congiuntamente dall'Università di Portsmouth e dal NREL, Harry Austin.

Ha detto: "Questa ricerca è solo l'inizio e c'è molto altro da fare in questo settore. Sono lieto di far parte di un team internazionale che sta affrontando uno dei maggiori problemi del nostro pianeta ".


Il principale scienziato della beamline di I23 a Diamond, il dott. Armin Wagner, ha dichiarato: "La beamline I23 di Diamond a lunghezze d'onda di Diamond è una struttura incredibilmente avanzata e unica che ci consente di risolvere strutture che sono solitamente difficili da caratterizzare. Nel caso della PETase, i cristalli proteici si sono diffratti molto bene e siamo stati in grado di ottenere una risoluzione molto alta. Mentre la maggior parte delle strutture proteiche conosciute sono state determinate a risoluzioni tra 1.5 e 3.0 Å (0.15 - 0.3 nanometri), e potremmo ottenere da una delle strutture investigate 0.92 Å. Rende fondamentalmente ciò che stiamo vedendo molto più chiaro e quindi più facile da capire.

"La struttura 3D ad alta risoluzione ci ha permesso di ottenere un quadro chiaro di dove l'enzima afferra il suo bersaglio che poi ha informato il prossimo passo della modellazione computazionale per studiare ulteriormente il meccanismo di degradazione del PET. L'ampio rivelatore di area curva in combinazione con l'ambiente del vuoto sulla linea di fascio I23 è ideale per questo lavoro in quanto consente determinazioni strutturali ad alta risoluzione a basse dosi di raggi X che limitano gli effetti dannosi delle radiazioni sui cristalli ".

(Fonte originale della notizia: uopnews.port.ac.uk/2018/04/16/engineering-a-plastic-eating-enzyme/)


"Pensa agendo ed agisci pensando."

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